概要
 1.成人声带具有由上皮组成的分层结构;固有层的浅层，中层和深层;和声带肌（Hirano，Otologia（Fukuoka）21（Suppl.1）：239-60,1975）。
 2.膜状声带的游离边缘覆盖有复层鳞状上皮。复层鳞状上皮的微绒毛（微脊）有助于在声带表面上分布和保留微量粘液，这对于正常的振动和发声是必不可少的。
 3.具有树突形状的朗格汉斯细胞位于喉部分层鳞状上皮的基底上区域。
 4.人声带粘膜固有层的粘弹性对于结构的振动行为非常重要。它们在很大程度上取决于细胞外基质。不仅细胞外基质的三维结构，而且它们的定性和定量性质对人声带粘膜的物理性质都有影响。
 5.在人类声带粘膜中，细胞外基质由两个大分子家族组成：纤维状蛋白质（胶原蛋白和弹性蛋白），它们提供粘膜固有层的纤维支架和纤维支架 - 蛋白多糖之间的间质（糖胺聚糖）和结构糖蛋白。
 6.由于纤维状蛋白质，胶原蛋白和网状纤维是结构维持所必需的。它们负责拉伸强度和弹性，并用作细胞外基质中的稳定支架。
 7.声带粘膜中网状纤维（III型胶原）的三维结构似乎是维持振动组织的结构和粘弹性的关键组分之一。网状纤维和其他细胞外基质的复合物似乎对声带粘膜的粘弹性非常重要。
8.微纤维相关大分子的功能可能特异于人声带粘膜的机械生物学的某些方面。
 9.透明质酸糖胺聚糖（透明质酸）是影响人声带粘膜固有层组织粘度的关键分子。
 
10.1简介
人声带粘膜固有层的粘弹性决定了它的振动行为，并取决于细胞外基质，如胶原纤维，网状纤维，弹性纤维，蛋白多糖，糖胺聚糖和糖蛋白。这些细胞外基质的三维结构对于声带粘膜的粘弹性是必不可少的。声带粘膜的精细结构影响振动行为和声音质量。
10.2人声合唱的分层结构
成人声带具有由上皮组成的分层结构;固有层的浅层，中层和深层;和声带肌（图10.1和10.2）。这些层分为三个部分：由固有层的上皮和浅层组成的覆盖层，由固有层的中间层和深层组成的过渡区，以及由声带肌组成的主体。固有层的浅层被称为Reinke空间。固有层的中间层和深层形成声带韧带。声带韧带在前部和后部黄斑之间延伸。这种分层结构对于振动非常重要。
固有层的表层的相对厚度沿着声带的长度变化。 该层在膜性声带的中点处最厚，并且朝向前部和后部变薄。 相反，固有层的中间层在膜性声带的中点处最薄，并且朝向前部和后部变得更厚。 固有层的深层在声带的后部最厚。
图. 10.1 人类年轻成人声带的冠状部分（27岁男性，Elastica van Gieson染色）（照片由耳鼻喉科 - 头颈外科的Minoru Hirano博士提供）
图. 10.2 人类声带分层结构的图式（照片由耳鼻喉科 - 头颈外科的Minoru Hirano博士提供）
10.3人类声带折叠的上皮
膜状声带（前声门）的自由边缘覆盖有复层鳞状上皮（图10.3和10.4）。在声带的膜部分的自由边缘处没有腺体或腺管导管开口。
分层的鳞状上皮由7至8个细胞层的鳞状细胞组成。基底层的细胞是柱状或多面体。上皮细胞具有细胞质过程并与相邻细胞形成交叉。两个相邻上皮细胞连接处的桥粒细胞产生牢固的细胞间粘附。上皮细胞之间的空间相对较大。在表面附近，桥粒的数量减少，细胞更平坦。表层由薄鳞状细胞组成。
顶端细胞膜（复层鳞状上皮的表面）具有各种图案的高度约200nm的微绒毛（微脊）（图10.4和10.5）。微绒毛（微脊）在出生时已经存在于复层鳞状上皮的表面细胞膜上。
声带上皮与喉室，室褶皱，会厌和牙龈下的假复层纤毛上皮（图10.6）相邻（图10.7）。
10.4人声带上皮的微观结构及其生理意义
上皮保护并包含声带粘膜的下层固有层。
喉部由上呼吸道分泌物润滑。通过声带的薄粘膜涂层润滑对于正常振动和发声是必不可少的。
图. 10.3 人声带的层状鳞状上皮
复层鳞状上皮的微绒毛（微脊）被认为有助于在声带表面上分布和保留微量粘液。此外，微绒毛（微脊）提供更好的接触表面，最小化滑动，例如轮胎的胎面提供牵引力。
出生时，复层鳞状上皮中的细胞间隙非常小。另一方面，分层鳞状上皮中的细胞间空间在成人中相对较大。然而，上皮细胞具有细胞质过程并与相邻细胞形成交叉。两个相邻上皮细胞连接处的桥粒使细胞间粘连牢固。上皮作为振动组织提供柔韧且牢固的结构。
薄层透明带，薄层密度和网状透明带。 透明层是与基底细胞膜相邻的低密度透明区域。椎板密度是与固有层相邻的高密度细丝区域。 透明层含有IV型胶原蛋白。
半桥粒将基底细胞结合到基底层。锚定原纤维将基底层系带到下面的结缔组织，即声带粘膜的固有层。锚定原纤维由VII型胶原组成。锚定原纤维从基底膜的椎板密度环到固有层，环绕III型胶原纤维（网状纤维），然后回到椎板密度。
10.5人类声带折叠的基底层（基底膜）
在上皮和下面的固有层之间的边界处，存在称为基底层（基底膜）的支撑结构（图10.8）。 声带的基底层由三个区域组成：
10.6人声带基底膜（基底膜）的显微结构及其生理意义
基底层主要为上皮提供物理支撑，对上皮的修复至关重要。
图. 10.4 人声带复层鳞状上皮的透射电子显微照片。 （a）浅层附近的上皮细胞。 （b）基底层附近的上皮细胞
图. 10.5 人声带复层鳞状上皮表面的扫描电子显微照片。 （a）顶端细胞膜具有显示各种图案的微绒毛（微脊）。 （b）更高的放大倍率（a）
10.7人类声带折叠的朗格汉斯细胞
具有树突形状的朗格汉斯细胞位于喉和下咽部的鳞状上皮的基底上区域（图10.9）。
朗格汉斯细胞具有不含有丝状的透明细胞质（图10.10和10.11）。角质形成细胞之间不存在桥粒。细胞核明显折叠，核质相对清晰。在细胞质中可见高尔基体，线粒体和粗面内质网。在细胞质中可以看到一些带有中间条纹线的细胞质颗粒（朗格汉斯颗粒或Birbeck颗粒）（图10.12）。这些颗粒的尺寸宽约40nm，长约200nm。偶尔在朗格汉斯细胞中存在含有黑色素颗粒的溶酶体（图10.11b）。
在喉部，朗格汉斯细胞存在于会厌，杓状褶皱，杓状区域，杓状切口和声带的膜部分的鳞状上皮中。这些细胞围绕着喉的前庭和声门（图10.13）。
在下咽部，朗格汉斯细胞位于后环状区域，梨状窦和下咽后壁的鳞状上皮中。这些细胞围绕着食道的入口。
10.8人喉的朗格汉斯细胞及其生理意义
朗格汉斯细胞作为树突细胞系统的一部分在人体免疫系统中是重要的。树突细胞是抗原呈递细胞系统，具有捕获抗原和启动T细胞介导的免疫的能力。 Thompson和Griffin使用S-100多克隆抗体注意到正常和病理性声带粘膜中的朗格汉斯细胞。
在粘膜内存在免疫抗性，即局部，体液和细胞免疫。喉分泌物含有IgG，IgA和IgE分泌成分和乳铁蛋白。喉粘膜中的分泌型IgA在局部免疫系统中尤为重要。朗格汉斯细胞，巨噬细胞和T细胞是细胞免疫的重要组成部分。喉部和下咽部的朗格汉斯细胞可能对于保护气道粘膜和食物通道所需的免疫调节至关重要。
人体喉部的基本功能是充当保护性括约肌，充当空气通道并产生声音。此外，喉部被认为是上呼吸道气管入口处免疫反应所必需的。
图. 10.6 复层鳞状上皮（a）和假复层纤毛上皮（b）之间的过渡区
图. 10.7 扫描电子显微镜下的人体下丘脑假复层纤毛上皮细胞表面
图. 10.8 人声带基底层（基底膜）的透射电子显微照片
10.9人类声带粘膜中的细胞外基质
通常，细胞外基质由有组织的大分子网络组成，其决定了组织的物理性质。 人声带粘膜的固有层的粘弹性对于结构的振动行为非常重要。 它们在很大程度上取决于细胞外基质。 不仅细胞外基质的三维结构而且它们的定性和定量性质对人声带粘膜的物理性质都有影响。
人声带粘膜的细胞外基质由纤维蛋白（胶原蛋白，网状和弹性纤维等），蛋白多糖，糖胺聚糖（透明质酸等），糖蛋白（纤连蛋白等）和其他间质分子组成（ 图10.14）。
图. 10.9 喉部杓状鳞状上皮中的朗格汉斯细胞（S-100，免疫组化染色，原始×100）
图. 10.10 下咽后环状区鳞状上皮朗格汉斯细胞的透射电子显微镜照片
图. 10.11 （a）在喉部声带的鳞状上皮中朗格汉斯细胞的透射电子显微照片。 （b）在朗格汉斯细胞中含有黑色素颗粒的溶酶体（a区域B）
图. 10.12 朗格汉斯细胞中细胞质颗粒（Birbeck颗粒）的透射电子显微照片
图. 10.13 喉部朗格汉斯细胞的分布（阴影区域）
10.9.1人声带粘膜粘膜固有层（Reinke's space）表层的细胞外基质
10.9.1.1胶原蛋白和网状纤维
作为纤维蛋白质，胶原蛋白和网状纤维是结构维持所必需的。 它们负责拉伸强度和弹性，并用作细胞外基质中的稳定支架。
胶原纤维在固有层（Reinke's space）的表层较薄且稀疏（图10.15），并且在人声带粘膜的固有层深层密集（图10.16）。 他们形成捆绑。
现在已知网状纤维仅仅是胶原蛋白的几种分子种类之一。 然而，对于描述目的而言，保留术语“网状纤维”是有用的，因为它们的纤维元素比较普遍的胶原纤维小，并且与其不同。
图. 10.14 年轻成人声带粘膜固有层（Reinke's space）表层的细胞外基质图解
图. 10.15 人声带粘膜固有层表面层的冠状切面（37岁女性，Elastica van Gieson染色）。胶原纤维（染成红色）和弹性纤维（染成黑色）呈圆形或椭圆形，表明它们大致平行于声带边缘
人类声带固有层中主要的胶原蛋白类型是III型。 III型胶原似乎是细长的50nm或更小纤维的主要成分，传统上称为网状纤维。
在声带粘膜的固有层的浅层和中间层中发现网状纤维，其薄且用银染色染成黑色（图10.16）。它们是波浪状的，不会形成捆绑。它们在声带的边缘周围最丰富地看到，并且它们朝向声带的上部和下部减少。在声带粘膜的上部和下部，粘膜固有层中没有网状纤维，只有胶原纤维（图10.17）。它们未在粘膜固有层的深层中检测到（图10.16b）。网状纤维位于声带粘膜的部分，其在发声过程中振动最大。
在声带粘膜的固有层（Reinke's space）的浅层中有许多细长的网状纤维（图10.18）。网状纤维由单个单位原纤维组成（图10.19）。它们的直径约为40nm，并具有周期约为67nm的交叉带。网状纤维分支和吻合。它们不形成束，但形成精致的三维网络。网状纤维之间的空间相对较大。一些网状纤维与胶原纤维的原纤维融合。一些网状纤维包围着胶原纤维束。
网状纤维周围有糖蛋白（图10.20）。糖蛋白分布在网状纤维之间的空间中。网状纤维周围还有糖胺聚糖（蛋白多糖）（图10.21）。糖胺聚糖（蛋白多糖）位于网状纤维之间的空间中。弹性纤维也位于网状纤维之间的空间中（图10.22）。
图. 10.16 （a）人声带粘膜固有层的冠状切面（32岁男性，银色斑点）。 （b）人声带粘膜固有层的浅层，中层和深层之间的过渡区域（a区域B）。在固有层的浅层和中间层中发现染成黑色的网状纤维。在固有层的深层没有检测到它们。在固有层的深层中发现染成红色的胶原纤维。 （c）人声带粘膜的固有层的浅层（a中的区域C）。观察到许多染成黑色并带有银染色的网状纤维
观察到相对致密的网状纤维簇与声带上皮的基底层密切相关（图10.23）。它们位于基底层的网状层（图10.24）。
观察到相对致密的网状纤维簇与内皮细胞周围的组织和边缘周围的声带粘膜中的血管周细胞密切相关（图10.25和10.26）。
图. 10.16 (续)
图. 10.17 粘膜固有层的声带粘膜下部（32岁男性，银色染色）。 在声带粘膜的上部和下部没有网状纤维，只观察到染成红色的胶原纤维
10.9.1.2胶原蛋白和网状纤维
在Lamina的浅层
人类声带折叠的固有层
粘膜及其生物力学
属性
现在普遍认为，网状和胶原纤维在生物化学上基本相同，并且现在已经发现它们是相同纤维蛋白质胶原的不同形态形式。 网状纤维的尺寸和图案与更典型的胶原纤维的尺寸和图案不同。 它对描述性很有用
图. 10.18 （a）在声带粘膜固有层（45岁男性，NAOH浸渍法）的表层中的网状纤维的扫描电子显微照片。 在通过改进的氢氧化钠浸渍法处理后，仅保留网状和胶原纤维。 （b）（a）中的B区
图. 10.19 声带粘膜固有层（34岁男性，醋酸铀酰和柠檬酸铅染色）浅层网状纤维的透射电子显微照片
图. 10.20 在声带粘膜固有层（34岁男性，单宁酸染色）的浅层中的网状纤维和糖蛋白的透射电子显微照片。网状纤维被糖蛋白覆盖，并且不能看到网状纤维的交叉带用于保留术语网状纤维用于由直径为50nm或更小的胶原组成的原纤维，术语胶原纤维用于由单位原纤维组成的束50-直径150纳米。
III型胶原蛋白是纤维状胶原蛋白之一，并且似乎是细长50nm纤维的主要成分，传统上称为网状纤维。网状纤维的胶原成分主要是III型胶原。声带固有层中主要的胶原蛋白类型是III型。
胶原纤维具有弹性，但对任何拉力都具有很强的抵抗力。 III型胶原网状纤维很薄并且导致更柔顺的组织。 III型胶原网状纤维的功能是在可膨胀器官中的结构维持。
人声带粘膜中的网状纤维由细长的原纤维组成，这些原纤维不形成束而形成精细的三维网络。网状纤维的精细三维结构有助于在发声过程中保持声带粘膜的结构而不会干扰振动。
此外，网状纤维的三维结构，其细长的原纤维形成精细的三维网络，具有无数的潜在空间，并且在人声带粘膜中纤维之间的空间相对较大。这些细胞外间隙空间由其他细胞外基质占据的微小腔室或隔室组成。网状纤维覆盖有糖蛋白和糖胺聚糖（蛋白聚糖）。糖蛋白和糖胺聚糖（蛋白聚糖）也位于网状纤维的空间中，弹性纤维穿过空间。糖胺聚糖（蛋白多糖）的作用之一是给组织提供粘度。弹性纤维的主要作用是赋予组织弹性和弹性。 III型胶原网状纤维，弹性纤维，糖蛋白和糖胺聚糖（蛋白多糖）的复合物对于人声带粘膜的固有层的粘弹性非常重要，这对于结构的振动行为非常重要。
图. 10.21 在声带粘膜（34岁男性，钌红染色）的固有层的浅层中的网状纤维和糖胺聚糖（蛋白多糖）的透射电子显微照片。 与网状纤维相关的小点代表蛋白多糖的颗粒。 蛋白多糖颗粒附着在网状纤维上，并通过钌红染色细丝连接
图. 10.22 声带粘膜固有层表面网状纤维和弹性纤维的透射电子显微照片（34岁男性，单宁酸染色）
图. 10.23 在声带上皮的基底层的网状纤维（银染色）
图. 10.24 在声带上皮的基底层（醋酸铀酰和柠檬酸铅染色）的网状纤维的透射电子显微照片
事实上，在声带边缘周围最常见的是III型胶原网状纤维。因此，III型胶原网状纤维位于声带粘膜的在发声期间振动最大的部分。
还发现网状纤维与声带上皮和血管的基底层密切相关。振动最多的声带部分是覆盖物，由上皮和固有层的表面层组成。上皮和血管通过基底层附着在表面层上。声带粘膜固有层中应力最大的部分之一是上皮和固有层之间的连接，另一个是血管基底层和固有层之间的连接。在这些部分分布的精细的网状纤维三维网络在振动期间保持结构。
图. 10.25 声带粘膜中血管周围的网状纤维（银染）
图. 10.26 声带粘膜中血管周围网状纤维的透射电子显微照片（单宁酸染色）
人声带粘膜中网状纤维（III型胶原）的三维结构似乎是振动组织的结构维持和粘弹性的关键组分之一。 III型胶原网状纤维和其他细胞外基质的复合物似乎对人声带粘膜的粘弹性非常重要。
图. 10.27 （a）声带粘膜固有层（39岁男性，NAOH浸渍法）的表层中的弹性纤维的扫描电子显微照片（b）（a）的更高放大率。 在通过改进的氢氧化钠浸渍法处理后，仅保留弹性纤维
10.9.1.3弹性纤维（弹性系统纤维）
在人声带粘膜的固有层（Reinke's space）的浅层中，弹性纤维细长，在各个方向上运行，并且分支和吻合以形成松散的网络（图10.27）。
超微结构，弹性系统纤维由不同量的无定形物质（弹性蛋白）和微原纤维组分组成。 弹性纤维由无定形物质（弹性蛋白）和微纤维组成（图10.28）。 Elaunin纤维含有微纤维和少量无定形物质（弹性蛋白）（图10.29）。 氧化锡兰纤维仅由直径10-12nm的微纤维组成（图10.30）。
图. 10.28 声带粘膜固有层浅层弹性纤维的透射电子显微照片。 （a）一名60岁的男性醋酸铀酰和柠檬酸铅染色剂。 （b）一名34岁男性单宁酸污渍。 弹性蛋白（无定形物质）染成黑色
图. 10.29 在声带粘膜固有层（34岁男性，单宁酸染色）表面层中的elaunin纤维（红色虚线包围区域）的透射电子显微照片
在声带固有层表层的浅部分，存在细纤维（羟基乙酰胺和elaunin纤维）（图10.31）。 在表层的深层部分，中间层和声带固有层的深层中观察到成熟的弹性纤维（图10.31a）。 细小的波状纤维网络彼此分支和吻合，与上皮基底层平行（图10.31b）。 此外，细纤维存在于基底层下方（图10.31b）。 这些纤维横向排列在粘膜的基底层和固有层之间。
图. 10.30 在声带粘膜固有层（32岁男性，钌红染色和单宁酸染色）的浅层中，羟基乙酰纤维（红色虚线包围的区域）的透射电子显微照片
10.9.1.4人声带粘膜固有层浅层弹性纤维及其生物力学特性
弹性纤维也是纤维状蛋白质，并且是人声带粘膜中细胞外基质的主要成分。 弹性纤维的主要作用是赋予组织弹性和弹性。 即使在较小的力下，弹性纤维也会伸展，并且在释放力时容易恢复到原始尺寸。
弹性纤维不仅仅由弹性蛋白组成。 弹性蛋白核心上覆盖有微纤维鞘
图. 10.31 （a）人声带粘膜固有层表面层的横切面（50岁男性，Weigert's resorcinfuchsin染色，先前使用过氧化氢进行氧化）。 （b）其更高的放大倍数具有约10nm的直径。微纤维在发育中的组织中出现在弹性蛋白之前并且似乎提供支架以引导弹性蛋白沉积。这种无定形改性是弹性蛋白在先前沉积的微纤维中交联的结果，并且是弹性发生的第一步。认为氧杂戊烷和elaunin纤维是弹性纤维成熟的中断状态，仅在存在的交联量方面不同。
在弹性体系纤维中，羟基丙氨酸和elaunin纤维较不易拉伸，并且存在于经受更大应力的组织中。弹性纤维是最有弹性的。弹性蛋白的不同类型和阶段的功能对于调节人声带粘膜的固有层的表面层的机制是重要的。
图. 10.32 在声带粘膜固有层（32岁男性，钌红染色和单宁酸染色）的浅层中微纤维和其他细胞外基质的透射电子显微照片。钌红染色的小点和细丝代表蛋白多糖
10.9.1.5微纤丝相关
大分子
在人声带粘膜的固有层（Reinke's空间）的浅层中有许多细长的微纤维（直径约10nm）（图10.32）。微原纤维由直径约10nm的单个原纤维组成。观察到一些微纤维是单独的，而其他微纤维用其他细胞外基质（例如网状纤维，弹性纤维，胶原纤维，蛋白多糖和糖蛋白）观察到。
微纤维周围有糖蛋白。微纤维的原纤维被糖蛋白覆盖。糖蛋白位于微纤维周围和微纤维之间的空间中。微纤维周围还有糖胺聚糖（蛋白多糖）。糖胺聚糖（蛋白多糖）位于微纤维周围和微纤维之间的空间中。
微纤维与其他细胞外基质形成精细的三维网络。
10.9.1.6人声带粘膜固有层浅层微纤维相关大分子及其生物力学特性
越来越多的证据表明，含有原纤维蛋白的微纤维不仅仅是原纤维蛋白聚合物，而且还有许多其他大分子可能与这些结构有关。微纤维和其他细胞外基质之间的界面尚未在人声带粘膜中充分鉴定。
设想这些分子的功能包括
（a）结构支持以稳定微纤维内原纤维蛋白分子的相互作用; （b）调解束内相邻微纤维的相互作用; （c）在微纤维表面上组装弹性蛋白; （d）微纤维与不同材料的其他结构元素之间的接口; （e）调节微纤维与细胞的相互作用，以影响微纤维和弹性纤维在不同组织环境中的沉积，取向和组织; （f）提供和调节微纤维的非结构功能，例如TGF-β储存; （g）酶活性，例如赖氨酰氧化酶; （h）与含纤维蛋白-2的微纤维的特异性相互作用。
微纤维相关的大分子与其他基质成分有关，因此可能具有上面列出的一些与微纤维无关的功能，表明微纤维相关大分子的功能可能与机械生物学的某些方面有关。人声带粘膜。
微纤维相关大分子与生物力学特性和作为振动组织的人类声带再生相关的作用需要进一步研究。
10.9.1.7蛋白多糖和糖胺聚糖
在人类声带粘膜中，细胞外基质由两个大分子家族组成：纤维蛋白（胶原蛋白和弹性蛋白），它们提供粘膜固有层的纤维支架，以及在间隙中发现的物质。纤维支架 - 蛋白多糖（糖胺聚糖）和结构糖蛋白（图10.14）。
蛋白聚糖由通过连接蛋白共价连接到蛋白质核心的糖胺聚糖链组成。糖胺聚糖是线性聚合物，包括硫酸角质素，硫酸软骨素，硫酸皮肤素，硫酸乙酰肝素和透明质酸。透明质酸不与蛋白质共价连接，并且与其他糖胺聚糖不同。
已经鉴定了细胞外基质蛋白多糖家族中的三个亚组：（1）小的间质基质蛋白多糖，核心蛋白聚糖，双糖链蛋白聚糖和纤维调节素; （2）大的聚集硫酸软骨素蛋白多糖，聚集蛋白聚糖和多功能蛋白聚糖; （3）硫酸乙酰肝素蛋白多糖。
该分类基于蛋白质核心和糖胺聚糖链的相似性。已经在声带粘膜的固有层内鉴定了所有三种类型的蛋白多糖。 Pawlak等。据报道，核心蛋白聚糖和可能的纤维调节素具有固有层特异性。蛋白多糖浓度或产量的改变可能具有深远意义
对细胞外基质的物理性质的影响。间隙蛋白质如蛋白多糖填充纤维蛋白质之间的空间，因此可能对生物力学性能具有强烈影响。进一步的研究将允许精确定量分析大分子以及阐明特定的声带疾病状态，其表现出蛋白多糖含量和声带粘膜固有层中分布的独特变化。
10.9.1.8透明质酸
尽管在细胞外基质中发现的大多数糖胺聚糖仅作为蛋白多糖的组分存在而不是作为游离糖胺聚糖存在，但透明质酸（透明质酸）是例外。透明质酸从出生开始就分布在人类声带的固有层中（图10.33）。
在发现透明质酸（透明质酸）后，人们认为其主要功能是组织的生物物理和稳态特性。 实际上，透明质酸对组织粘度，组织流动，组织渗透，组织阻尼（减震）和空间填充具有显著影响。 透明质酸是影响人声带粘膜固有层组织粘度的关键分子。 透明质酸还有助于最佳组织硬度，这对于声音基频控制很重要。
图. 10.33 声带粘膜的横切面（Alcian Blue染色）。声带褶皱粘膜的固有层在pH 2.5下用阿辛蓝染成淡蓝色。用阿尔新蓝染色的材料（pH 2.5）用透明质酸酶消化。其中一种糖胺聚糖，透明质酸，存在于声带粘膜的固有层中
10.9.1.9糖蛋白
在纤维支架之间的间质中发现的另一种细胞外基质物质是结构糖蛋白（图10.14）。结构糖蛋白分布在人声带粘膜中（图10.20和10.22）。
纤连蛋白是细胞外基质中最常见的糖蛋白，在声带粘膜的固有层中普遍存在。纤连蛋白是密切相关的粘附糖蛋白家族。它们有助于将蛋白质结合在一起，并提供分子间的分子强度和粘附力。纤连蛋白存在于正常的声带中，并且在某些疾病状态（例如结节和瘢痕）中似乎更加集中。
在新生儿声带粘膜的固有层中存在大量纤连蛋白。纤连蛋白是一种糖蛋白，可作为胶原取向沉积的模板。它充当胶原原纤维之间的纤维间稳定因子，作为弹性组织形成的骨架，并且还涉及人类新生儿和婴儿声带粘膜中的聚乙二醇，弹性纤维和糖胺聚糖的聚集。
10.9.2人声带粘膜固有层中间层和深层细胞外基质
中间层主要由弹性纤维构成，深层主要由胶原纤维构成。两层均包含声带（图10.34）。
10.10人类声带粘膜的Reinke空间中的间质细胞
10.10.1成纤维细胞
成纤维细胞是产生纤维蛋白和其他细胞外基质的间质细胞之一。然而，在声带粘膜的固有层（Reinke's空间）的表层中的成纤维细胞合成很少的细胞外基质;在正常情况下，它们处于非活动状态和静止状态。
一些成纤维细胞存在于整个人声带粘膜中（图10.35和10.36），但它们是稀疏的。成纤维细胞呈梭形，核呈椭圆形。核质细胞质比例大，粗面内质网和高尔基体发育不良。
10.10.2肌成纤维细胞
术语“肌成纤维细胞”由Majno等人提出。定义表现出平滑肌细胞和成纤维细胞的一些超微结构特征的细胞。肌成纤维细胞与平滑肌细胞具有相似之处，因为它们含有具有局灶密度的细丝束。成纤维细胞缺乏外部薄层，但是薄层包裹平滑肌细胞和肌成纤维细胞。
图. 10.34 人声带粘膜声带韧带的扫描电子显微镜照片（54岁男性，NaOH浸渍法）。 纤维大致平行于声带边缘
图. 10.35 人声带粘膜中成纤维细胞的扫描电子显微照片（NaOH浸渍法）
图. 10.36 人声带粘膜中成纤维细胞的透射电子显微照片（醋酸铀酰和柠檬酸铅染色）
图. 10.37 （a）在声带粘膜中的肌成纤维细胞的透射电子显微照片（钌红染色和乙酸铀酰和柠檬酸铅染色）。 （b）肌成纤维细胞含有具有局灶密度的细丝束。 基底层包裹肌成纤维细胞。 （c）在细胞质的外周观察到胞饮作用囊泡
图. 10.37 (续)
肌成纤维细胞见于发炎组织，受损组织，修复组织，瘢痕，成纤维细胞肿瘤或肿瘤样病变（纤维瘤病），以及含有成纤维细胞和组织细胞的肿瘤或病变。 在人声带粘膜中的病理条件下观察到肌成纤维细胞（图10.37）。
参考
1.Hirano M. Phonosurgery. Basic and clinical investigation. Otologia (Fukuoka). 1975;21(Suppl. 1):239–60.
2.Hirano M, Sato K. Histological color atlas of the human larynx. San Diego, CA: Singular Publishing Group Inc.; 1993.
3.Kurita S. Layer structure of the human vocal fold. Morphological investigation. Otologia (Fukuoka). 1980;26(Suppl. 6):973–97.
4.Pressman JJ. Physiology of the vocal cords in phonation and respi-ration. Arch Otolaryngol. 1942;35:355–98.
5.Ichikawa T. Basic studies on the lubrication of the larynx during phonation. Otologia (Fukuoka). 1982;28:38–52.
6.Tillmann B, Pietzsch I-R, Huenges HL. The human vocal cord sur-face. Cell Tissue Res. 1977;185:279–83.
7.Gray SD, Titze I, Lusk RP. Electron microscopy of hyperphonated canine vocal cords. J Voice. 1987;1:109–15.
8.Gray S, Titze I. Histologic investing of hyperphonated canine vocal cords. Ann Otol Rhinol Laryngol. 1988;97:381–8.
9.Sato K, Kashiwagi S, Hirano M. Ultrastructure of the mucous
membrane of the human newborn vocal folds. J Otolaryngol Jpn.
1997;100:479–83.
10.Gray SD, Hirano M, Sato K. Molecular and cellular structure of vocal fold tissue. In: Titze IR, editor. Vocal fold physiology. San Diego, CA: Singular Publishing Group, Inc; 1993. p. 1–35.
11.Gray SD, Pignatari SSN, Harding P. Morphologic ultrastructure of anchoring fibers in normal vocal fold basement membrane zone. J Voice. 1994;8:48–52.
12.Fawcett DW. Epithelium. A textbook of histology. Philadelphia, PA: W.B. Saunders Co; 1986. p. 57–72.
13.Fawcett DW. The cell. Philadelphia, PA: W.B. Saunders Co; 1981.
14.Sato K, Hirano M. Langerhans cells in the larynx and the hypophar-ynx. Kurume Med J. 1997;44:297–303.
15.Romani N, Schuler G. The immunologic properties of epidermal Langerhans cells as a part of the dendritic cell system. Springer Semin Immunopathol. 1992;13:265–79.
16.Steinman RM. The dendritic cell system and its role in immunoge-nicity. Annu Rev Immunol. 1991;9:271–96.
17.Thompson AC, Griffin NR. Langerhans cells in normal and patho-logical vocal cord mucosa. Acta Otolaryngol. 1995;115:830–2.
18.Mogi G, Watanabe N, Maeda S, Umehara T. Laryngeal secre-tions. An immunochemical and immunohistological study. Acta Otolaryngol. 1979;87:129–41.
19.Fawcett DW. Connective tissue proper. A textbook of histology.
Philadelphia, PA: WB Saunders; 1986. p. 136–51.
20.Sato K. Reticular fibers in the vocal fold mucosa. Ann Otol Rhinol Laryngol. 1998;107:1023–8.
21.Ayad S, Boot-Handford RP, Humphries MJ, Kadler KE, Shuttleworth CA. The extracellular matrix facts book. London: Academic Press; 1994.
22.Hay ED. Cell biology of extracellular matrix. 2nd ed. New York:
Plenum Press; 1991.
23.Schwartz E, Fleischmajer R. Association of elastin with oxytalan fibers of the dermis and with extracellular microfibrils of cultured skin fibroblasts. J Histochem Cytochem. 1986;34:1063–8.
24.Hammond TH, Zhou R, Hammond EH, Pawlak A, Gray SD. The intermediate layer: a morphologic study of the elastin and hyal-uronic acid constituents of normal human vocal folds. J Voice. 1997;11:59–66.
25.Gibson MA. Microfibril-associated glycoprotein-1 (MAGP-1) and other non-fibrillin macromolecules which may possess a functional association with the 10 nm microfibrils. In: Madame curie biosci-ence database (internet). Austin, TX: Landes Bioscience; 2000.– 2013. (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK6448/).
26.Pawlak AS, Hammond T, Hammond E, Gray SD. Immunocytochemical study of proteoglycans in vocal folds. Ann Otol Rhinol Laryngol. 1996;105:6–11.
27.Gray SD, Titze IR, Chan R, Hammond TH. Vocal fold proteo-glycans and their influence on biomechanics. Laryngoscope. 1999;109:845–54.
28.Laurent TC, Laurent UB, Fraser JR. Functions of hyaluronan. Ann Rheum Dis. 1995;54:429–32.
29.Chan RW, Gray SD, Titze IR. The importance of hyaluronic acid in vocal fold biomechanics. Otolaryngol Head Neck Surg. 2001;124:607–14.
30.Hirschi SD, Gray SD, Thibeault SL. Fibronectin: an interesting vocal fold protein. J Voice. 2002;16:310–6.
31.Gray SD, Hammond E, Hanson DF. Benign pathologic responses of the larynx. Ann Otol Rhinol Laryngol. 1995;104:13–8.
32.Courey MS, Shohet JA, Scott MA, Ossoff RH. Immunohistochemical characterization of benign laryngeal lesions. Ann Otol Rhinol Laryngol. 1996;105:525–31.
33.Sato K, Hirano M, Nakashima T. Fine structure of the human new-born and infant vocal fold mucosae. Ann Otol Rhinol Laryngol. 2001;110:417–24.
34.Anderson JC. Glycoproteins of the connective tissue matrix. In: Hall DH, Jackson DS, editors. International review of connec-tive tissue research, vol. 7. New York: Academic Press; 1976. p. 251–322.
35.Hirano M, Sato K, Nakashima T. Fibroblasts in human vocal fold mucosa. Acta Otolaryngol. 1999;119:271–6.
36.Majno G, Gabbiani G, Hirschel BJ, Ryan GB, Statkov PR. Contraction of granulation tissue in vitro: similarity to smooth muscle. Science. 1971;173:548–50.
37.Ghadially FN. Myofibroblasts and myofibroblastoma. Ultrastructural pathology of the cell and matrix. London: Butterworths; 1988. p. 872–81.
参考：Functional Histoanatomy of the Human Larynx.pdf |
